Применение ферментов

Как отделить фермент от продуктов реакции

Применение ферментов

На сегодняшний день в различных отраслях хозяйства применение ферментов является передовым достижением. Особое значение ферменты нашли в пищевой промышленности. Ведь именно из-за наличия ферментов в тесте происходит его поднятие и разбухание. Как известно, разбухание теста происходит под действием углекислого газа CO2, который в свою очередь образуется в результате разложения крахмала под действием фермента амилазы, которая уже содержится в муке. Но в муке этого фермента не достаточно, его, обычно, добавляют. Ещё один фермент протеазы, придающий тесту клейковину, способствует удержанию углекислого газа в тесте.

Изготовление алкогольных напитков также не обходится без участия ферментов. В этом случае широко применяются ферменты, которые находятся в дрожжах. Разнообразие сортов пива получают именно различными комбинациями комплексных соединений ферментов. Ферменты, также участвуют в растворении осадков в спиртных напитках, например, чтобы в пиве не появлялся осадок в него добавляют протеазы (папаин, пепсин), которые растворяют выпадающие в осадок белковые соединения.

Производство кисломолочных продуктов, например, простокваши, основана на химическом превращении лактозы (то есть молочного сахара) в молочную кислоту. Кефир производят подобным образом, но производственной особенностью является то, что берут не только кисломолочные бактерии, но и дрожжи. В результата переработки лактозы образуется не только молочная кислоты, но ещё и этиловый спирт. При получении кефира происходит ещё одна достаточно полезная для организма человека реакция - это гидролиз белков, что в последствии употребления человеком кефира способствует его лучшему усвоению.

Производство сыра тоже связано с ферментами. Молоко содержит белок - казеин, который в процессе химической реакции под действием протеаз изменяется, и в результате реакции выпадает в осадок.

Протеазы широко используют для обработки кожевельного сырья. Его способность производить гидролиз белков (расщепление белков) широко применяют для выведения стойких пятен от шоколада, соусов, крови и т.д. Фермент целлюлаза - используется в стиральных порошках. Он способен удалять "катышки" с поверхности тканей. Важной особенностью стирки с порошками, содержащими целые комплексы ферментов, является то, что стирка в должна выполняться в тёплой, но не горячей воде, так как горячая вода для ферментов является губительной.

Применение ферментов в медицине связано с их способностью заживлять раны, растворять образующиеся тромбы. Иногда ферменты умышленно вводят в организм для их активизации, а иногда из-за излишней активности ферментов, могут вводить вещества, которые действуют как ингибиторы (вещества, замедляющие протекание химических реакций). Например, под действием отдельных ингибиторов, бактерии теряют способность размножаться и расти.

Применение ферментов в медицине также связано с проведением различных анализов по определению заболеваний. В этом случае ферменты играют роль веществ, вступающих в химическое взаимодействие или способствующие химическим превращениям в физиологических жидкостях организма. В результате получаются определённые продукты химических реакций, по которым в лабораториях распознают наличие того или иного возбудителя заболевания. Среди таких ферментов и их применения наиболее известен фермент глюкозооксидаза который позволяет определить наличие сахара в моче или крови человека. Кроме того, наравне с отмеченным, существуют ферменты, которые способны определять наличие алкоголя в крови. Этот фермент называется алкогольдегидрогеназа

Как отделить фермент от продуктов реакции

Представим себе, что у нас имеется фермент в жидком состоянии, он готов к проведению химической реакции. Но как же отделить фермент от продуктов реакции!? Для таких целей специально используются твёрдые катализаторы, тогда отделение продуктов реакции не составляет труда. Кроме того, ещё во второй половине 20 века научились прикреплять ферменты к твёрдым веществам – носителям. Такой процесс носить название - иммобилизация ферментов, то есть их неподвижность; он стал широко применяться в каталитических реакция.

Существует два способа прикрепления ферментов к носителю: первый способ – на физическом уровне, то есть фермент не образует химических связей с носителем; второй – химический – соответственно с образованием химических связей. В физическом методе используется адсорбция (связывание вещества с поверхность тела). В этом случае фермент прикрепляется к твёрдому телу-носителю с помощью, например, электростатических связей. Конечно такое крепление фермента не является прочным!

По-другому, существуют физические методы, которые крепко держат фермент возле носителя. Для этого нужно, чтобы структура носителя представляла собой решёточный вид, за которую попадает фермент и задерживается там. В процессе химической реакции реагенты попадают за решётку, подвергаются действию фермента, после чего продукты реакции свободно выходят из-за решётки.

Для иммобилизации фермента (его неподвижности) можно использовать гели, которые представляют собой один из видов дисперсных системы, состоящих из множества мелких частичек различных молекул. Путём водородных связей эти частицы удерживаются друг возле друга, таким образом формируя пространственную решётку (или структуру). Если в таком растворе будет содержаться фермент, то он удерживается такой структурой.

Структурой, способной таким образом удерживать ферменты, являются полистирол или нити нейлона. В случае растяжения структурная «решётка» материала расширяется и фермент свободно проникает внутрь. В обычном состоянии фермент не может покинуть решётку, при этом продукты химической реакции свободно проникают через неё.

Применение ферментов

Иммобилизация фермента может осуществляться химическим способом: белок фермента прикрепляется химической связью к носителю и к соседнему ферменту, таким образом, образуя целые неподвижные цепочки больших размеров (снаружи - будто твёрдая частица). Соединённые таким способом ферменты в химических реакциях не соединяются с продуктами реакций. Кроме того, белок фермента менее подвержен денатурации из-за того, что его он теряет чрезмерную подвижность и к тому же в таком состоянии, как показали исследования, ферменты трудно разрушить.